Die meisten Terpene in Weinen sind mit verschiedenen Zuckern konjugiert und stellen ein bedeutendes Reservoir an aromatischen Vorläufern dar. Um die Freisetzung dieser Terpene zu fördern, sind bestimmte Enzyme wie β-Glukosidase, α-Arabinosidase und α-Rhamnosidase notwendig. Ein einfaches und kostengünstiges Verfahren zur Immobilisierung mehrerer Glykosidaseaktivitäten (β-D-Glucopyranosidase, α-L-Arabinofuranosidase, α-L-Rhamnopyranosidase und β-D-Xylopyranosidase) aus dem kommerziellen Aspergillus niger-Präparat auf Magnetkugeln als Träger wurde entwickelt, wie in Teil 1 berichtet (Ferner et al. 2016).
Ziel dieser Arbeit war es, eine mögliche Anwendung dieses immobilisierten Biokatalysators aufgrund seiner bekannten Vorteile gegenüber löslichen Enzympräparaten zu analysieren - also die Kontrolle des Reaktionsprozesses und die Herstellung enzymatischer Produkte. Flüchtige Verbindungen wurden gaschromatographisch analysiert (massenspektrometrischer Nachweis). Nach der Behandlung des Modellweins mit verschiedenen Glykosiden und des Weißweins mit immobilisierten Glykosidasen wurde der Gehalt an freien Terpenen gegenüber dem des Kontrollweins deutlich erhöht.
Die Ergebnisse dieser Studie sind von großem Interesse für mögliche zukünftige Anwendungen immobilisierter Enzyme in der Weinindustrie.

M. J. Ferner, G. Müller, C. Schumann, Y. Shaikh, P. Kampeis, R. Ulber, H. Raddatz; Immobilisation of glycosidases from commercial preparation on magnetic beads. Part 2: Aroma enhancement in wine using immobilised glycosidases; Vitis 57, 129–136 (2018); DOI: 10.5073/vitis.2018.57.129-136